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Les peptides antimicrobiens (AMP) jouent un rôle essentiel dans le système immunitaire et peuvent s'auto-assembler, ce qui renforce souvent leur activité antimicrobienne. Le professeur Meytal Landau et le doctorant Yizhaq Engelberg, tous deux de la faculté de biologie du Technion, ont découvert la structure atomique qui confère à un AMP d'origine humaine la capacité de former des matériaux actifs et très stables. Leur découverte, publiée dans la revue Nature Communications, peut potentiellement permettre la conception de matériaux artificiels similaires pour des applications technologiques et médicales telles que le traitement des infections et même la destruction des cellules cancéreuses.

L'étude s'est concentrée sur la clarification de la structure du noyau actif de l'AMP humaine. Les chercheurs ont découvert que le noyau est constitué d'une fibre protéique auto-assemblée, en forme de ruban, composée d'hélices denses. Les propriétés de surface de la fibre peuvent détruire divers microbes, tels que les bactéries, en perturbant leur membrane extérieure. D'autres observations expérimentales ont démontré que cette structure unique est chimiquement stable et possède une grande résistance à la chaleur.

En plus d'être utilisée comme thérapie antibactérienne - ce qui est très pertinent à l'ère actuelle de la résistance aux antibiotiques - les chercheurs envisagent que la nanostructure de la fibre puisse être utilisée pour créer des biomatériaux durables et résistants. Cette découverte ouvre la porte à des applications dans les domaines de la nanotechnologie, de la médecine régénérative et de la bio-ingénierie, telle que celle d'un revêtement antimicrobien pour dispositifs médicaux, par exemple.

La cartographie de la structure peptidique a été conduite à partir de recherches effectuées à l’European Synchrotron Radiation Facility (ESRF) à Grenoble ; à l'anneau de stockage PETRA III; aux accélérateurs de particules DESY à Hambourg, en Allemagne; et au Technion : Center for Structural Biology (TCSB), Russell Berrie Electron Microscopy Center of Soft Matter, et Life Science and Engineering Infrastructure Center.

La découverte a été saluée par The Israel Society for Microscopy (ISM). La société a récemment annoncé qu'elle allait décerner le prix commémoratif Lev Margulis 2020 à Yizhaq Engelberg, pour cette recherche révolutionnaire. Le comité d'attribution du prix a noté que cette découverte est "une réalisation impressionnante dans l'étude de la structure d'un peptide antimicrobien humain" et qu'elle devrait conduire à diverses applications dans les domaines de la biotechnologie, de la nanotechnologie, de la production de médicaments antibactériens, de la restauration des tissus, et plus encore.

L'étude a été soutenue par la Fondation scientifique israélienne (ISF), le Ministère Israélien de la Science, de la Technologie et de l'Espace, le consortium iNEXT d'Instruct-ERIC et la Fondation Scientifique Binationale US-Israël (BSF).

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